非竞争性抑制剂

竞争性抑制剂和非竞争性的抑制剂有什么区别？

答：竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂均属于可逆的抑制剂。 竞争性抑制剂（I）与底物（S）往往有着类似的结构，可与底物竞争结合酶（E）的活性部位。 因为酶的活性部位不能同时既与底物结合又与抑制剂结合，因而在底物和抑制剂之间产生竞争，形成一定的平衡关系。 这种抑制作用可以通过增加底物浓度而解除（下图a）。 非竞争性抑制是底物和抑制剂同时和酶结合 ，两者没有竞争作用。 有些酶与抑制剂结合后，活性部位的空间结构改变，使之不能与底物结合，酶失去催化作用（下图b）。 注意图ab酶结构的区别，a图酶是直的，b图酶是弯的。 当然，非竞争性抑制剂也有别的情况。 比如有些抑制剂与酶结合后，还可以与底物结合；酶与底物结合后，也可以与抑制剂结合。

为什么反竞争性抑制剂和非竞争性的抑制剂的km变化不同？

答：为什么反竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂的Km变化不同？ 很简单，非竞争性抑制剂不影响酶与底物的结合，所以km不变。 反竞争性抑制剂虽然也不直接影响酶与底物的结合，但是由于IES的生成，导致ES减少，从而加快了底物与酶的结合，所以酶的亲和力上升，即km↓。

反竞争性抑制是什么？

答：反竞争性抑制：此类抑制剂也是与酶活性中心外的调节位点结合。 不同的是,没有底物结合时,游离的酶并不能与抑制剂结合，当底物与酶结合后,酶才能与抑制剂结合。 因此,抑制剂仅与酶-底物复合物结合,使中间产物ES的量下降。

非竞争性抑制剂对酶的亲和力有影响吗？

答：很简单，非竞争性抑制剂不影响酶与底物的结合，所以km不变。 反竞争性抑制剂虽然也不直接影响酶与底物的结合，但是由于IES的生成，导致ES减少，从而加快了底物与酶的结合，所以酶的亲和力上升，即km↓。